Les scientifiques savent Enfin Structure de Key complexe enzymatique impliqué dans le développement du cancer: FAITS MARQUANTS

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Scientist a déterminé la structure du complexe enzyme-cancer entraînement par cristallographie aux rayons X.

Après tant d'années, des chercheurs américains ont finalement déterminé la structure atomique d'une enzyme clé qui joue un rôle clé dans la conduite de la formation de plusieurs types de cancer. PRC2 est la protéine qui résulte d'une certaine mutation du gène, et est fortement liée au développement de lymphomes, les cancers du cerveau, et plus particulièrement la leucémie.

PRC2, ou polycomb complexe répressif 2, est une enzyme qui régule l'expression des gènes en modifiant la structure de la chromatine - un complexe contenant de l'ADN et des protéines. Structure anormale ou pliage de PRC2 enzyme, qui est habituellement causée par des mutations dans le gène de PRC2, les résultats irréguliers à des fonctions qui conduisent à certaines maladies, dont le cancer est, mais d'un genre.

"Nos résultats nous apporter un peu plus de compréhension de la chimie de la façon dont PRC2 fonctions dans les cellules normales et comment les mutations dans la maladie cause des gènes», explique l'auteur principal, le Dr Xin Liu, professeur adjoint d'obstétrique et de gynécologie à l'UT Southwestern, tel que cité dans le communiqué de presse.

«Produire soit trop trop peu enzyme PRC2 peut inattendue silence ou activer des gènes, ce qui est pas bon pour la cellule», ajoute le Dr Liu.

L'étude vise à déterminer comment un niveau normal de l'activité enzymatique est contrôlée PRC2 l'intérieur des cellules, et comment l'enzyme agit de diverses manières. Un tel but, cependant, semble pratiquement impossible, car l'enzyme interagit avec de nombreuses protéines dans le corps humain en même temps.

Cependant, l'équipe de recherche a découvert une nouvelle approche pour atteindre les objectifs de longue date. Dr Liu et ses collègues reproduits une structure atomique en 3D de cristaux de PRC2 travers une technique d'imagerie appelée cristallographie aux rayons X, ScienceAlert écrit. Pour connaître sa structure est très nécessaire car il est ce qui détermine et influence sa fonction. Avoir cette information, les chercheurs seront en mesure de comprendre enfin comment se comporte l'enzyme dans les cellules normales et malades.

Fait intéressant, un tel travail n'a pas seulement résoudre certains mystères sur les mécanismes de l'enzyme dans la régulation des gènes, mais aussi fourni la structure qui reproduit si synthétiquement peut conduire au développement de futures thérapies contre le cancer.

"En effet, plusieurs essais cliniques sont actuellement en cours pour cibler PRC2, et nous croyons que notre travail sera de faire la lumière sur ces études et d'autres dans le développement de médicaments en offrant des connaissances sur la façon dont fonctionne PRC2 au niveau atomique," explique le Dr Liu.

L'étude paraît dans la revue La science.

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