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Protein agglutination une cause probable de la SLA, cornell chimistes disent
Une série d'études menées par des chercheurs de l'Université Cornell révèle une forte cause potentielle de la sclérose latérale amyotrophique (SLA): la protéine agglutination.
Dans un communiqué de presse publié sur le site de l'Université Cornell, le jeudi 23 Octobre, trois chimistes ont travaillé sur une série d'études qui visait à cerner la relation entre un certain type d'activité de la protéine et le développement de la SLA.
Chimie et de biologie chimique professeur Brian Crane était le principal auteur de la première étude et a agi comme un co-auteur sur un suivi qui a impliqué une technologie appelée spectroscopie. Crane et Jack Freed, qui travaille en tant que professeur de chimie physique de ladite université, puis a collaboré avec le Centre national biomédicale avancée ESR Technologie directeur adjoint Petr Chauffe-souris.
La première étude a porté sur le concept et l'utilisation d'un type particulier de méthode spectroscopique appelé dipolaire ESR (résonance paramagnétique électronique) pulsé. Il a ensuite été publiée dans Biophysical Journal le 7 Octobre Sept jours après, ils ont publié un document de suivi, en collaboration avec des chercheurs du Scripps Research Institute, cette fois en se concentrant sur l'utilisation de la technologie dans l'établissement de la relation entre agrégation et symptômes de la SLA protéines. Il est apparu en PNAS le 14 Octobre.
Sur la base de leurs études et en utilisant la technologie, ils ont découvert que la déstabilisation de la structure de la protéine SOD1 peut être de l'une des principales causes de la dégénérescence des neurones qui conduit alors à la mise au point de la SLA. SOD1 est riche en cuivre, qui agit comme un bouclier protecteur contre ces neurones afin qu'ils ne souffrent pas de dommages oxydatifs.
La structure de la protéine subit certaines mutations, ce qui conduit à des mouvements accrus de protéines, puis l'agrégation ou l'agglomération, qui est certainement pas idéal pour toute cellule saine.
Bien que il y avait déjà des études antérieures qui ont établi le lien entre la SLA et mutations SOD1, ils ne sont pas en mesure d'identifier correctement les différences entre les structures de protéines mutées et normales. La technologie utilisée par ces chimistes de l'Université de Cornell pour la première fois établi de telles différences selon qu'ils étaient capables de voir comment ces protéines interagissent ou communiquent les uns avec les autres et comment les mutations sont directement corrélés aux symptômes de ofALS degré.
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